在2017中國學術大會的細胞生物學中的新技術和新概念分會場，中科院上海生科院生化與細胞所朱學良教授介紹了蛋白質相變在細胞骨架組織中的作用。這的確是近年來的重要發現。蛋白質相變已經成為前沿的研究熱點。

　　朱學良教授關注的中心是紡錘體基質（spindle matrix）。紡錘體像個大力士，負責細胞的有絲分裂，可拉扯著染色體向兩極移動。紡錘體基質是紡錘體外的一層物質，電鏡下看不到明顯的結構。但它含有一些有重要作用的調節蛋白，比如BuGZ。

　　在溫度低時，BuGZ是一種處在不規則運動中的單分子蛋白；溫度升高時，發生相互結合，生成液滴狀結構（即相變），促進微管的組裝和紡錘體的形成。

圖：BuGZ在體外和體內的相變。彩色照片為有絲分裂的細胞。紅色為BuGZ，綠色為紡錘體微管，藍色為染色體。

　　RBM14是另一種可相變的蛋白。體外發現它能形成水凝膠樣的網狀結構。

      在細胞內RBM14能阻止中心體蛋白復合體的異常組裝，保持紡錘體的完整。

　　復旦大學基礎醫學院的溫文玉研究員在會上也介紹了Numb-Pon蛋白復合體的相變介導Numb在細胞內的不對稱分布，從而參與神經干細胞不對稱分裂的調控。可見蛋白液滴結構所顯示的相變，很可能是細胞內存在的一種較為普遍的現象，它也是細胞生物學一個嶄新的發展方向。期待今后有更多的新的發現！